Práctica 1: Pi de la caseína

Proteínas en la leche de vaca:

• Caseínas (caseína-kappa, caseína-beta, caseína-alfa-S1 y caseína-alfa-S2),
• Proteínas del suero (lactoglobulina-beta, lactalbumina-alfa, lactotransferrina),
• Proteinasas (plasmin)

Abundancia según electroforesis:

1. caseína-alfa-S1 y caseína-beta ~80%
2. lactoglobulina-beta
3. caseína-kappa
4. caseína-alfa-S2
5. lactalbumina-alfa

Caseínas:

• Proteínas globulares pequeñas altamente modificadas (glucosiladas y/o fosforiladas) después de la traducción, generando isoformas.
• Estructura secundaria no conocida, sin embargo parece tener dominios hidrofobicos e hidrofilicos, también parece tener conformación abierta y flexible formado una red que le permite unirse al fosfato de calcio y así controla la no precipitación de la sal. La red de caseínas forma las micelas de caseína.
• Micelas de caseína:

1. capa superficial de las micelas: caseína-kappa (glicosilada),
2. interior de micelas: caseínas fosforiladas; caseína-alfa-S2, caseína-alfa-S1 y caseína-beta. Los grupos anionicos de los residuos polares, especialmente fosfoseriles son los sitios primarios de la unión con el fosfato de calcio, el cual es insoluble. Especialmente la caseína B, la cual determina el nivel de calcio en la leche.

Plasmin

Hidroliza los residuos de los puntos más flexibles (vueltas o uniones entre dominios hidrofílico-fidrofóbico) produciendo caseína-gama (hidrofóbica) y péptidos polares. En queso se adicionan proteinasas (quimosin, quimotripsina, tripsin, pepsina, enzimas intestinales) para liberar los grupos polares y aumentar la hidrofobicidad e inducir la coagulación de las micelas.

Proteínas del suero

• Lactoferrina: transporte de hierro. Pi ~8.8
• Lactalbumina-alfa: interactua con galactosil transferasa para atrapar glucosa y producir lactosa (glu, gal). Pi ~4.1
• Lactoglobulina-beta: posiblemente transporta pequeñas moléculas hidrofóbicas. Pi ~5

Articulo de referencia: punto isoeléctrico de la caseína